Біохімія том 37, No 5

Вам потрібно увійти за допомогою свого ACS ID, перш ніж ви зможете увійти за допомогою свого акаунта Менделлі.

Увійти з ідентифікатором ACS

АБО ЦИТЕТИ ПОШУКУ

Ви ще не відвідували жодної статті. Будь ласка, відвідайте деякі статті, щоб переглянути вміст тут.

публікацій
моя активність
- недавно переглянутий

користувацькі ресурси
- Автори та рецензенти
- Бібліотекарі та менеджери рахунків
- Члени АСУ
- попередження
- RSS і мобільні
підтримка
- Демонстрація та підручники веб-сайтів
- Поширені запитання про підтримку
- Чат в чаті з агентом
- Для рекламодавців
- Для бібліотекарів та менеджерів рахунків
сполучення
- Підключіть пристрій до пари
- Створити пару з цим пристроєм
- Статус пари
Мій профільУвійтиВхідПарування пристроюПарування цього пристроюСпарений стан
про нас
- Огляд
- САУ та відкритий доступ
- Партнери
- Події

ВИДИ ЗМІСТУ

Усі типи

ТЕМИ

ПОПЕРЕДНЕ ВИПУСК
НАСТУПНЕ ВИПУСК
ПЕРЕГЛЯНУТИ ВСІ ПИТАННЯ
Якомога швидше
JAM

Про обкладинку:

У цьому випуску:

Статті

Вплив тиску на окремі водневі зв’язки в білках. Основний інгібітор трипсину підшлункової залози

Хуа Лі,
Хіроакі Ямада і
Кадзюкі Акасака

Білок, що зв’язує гістон, нуклеоплазмін не сприяє зв’язуванню фактора транскрипції IIIA з нуклеосомними генами 5S рРНК Xenopus laevis

Леанн Хоу,
Тору Ітох,
Чіакі Катагірі, і
Хуан Аузіо

Намагаючись зрозуміти механізм, за допомогою якого фактори транскрипції конкурують з остомерами гістонів за споріднені ділянки зв'язування в хроматині, тестували вплив зв'язуючого гістони білка нуклеоплазмін на зв'язування TFIIIA з нуклеосомними генами 5S рРНК. У цьому дослідженні було показано, що, незважаючи на раніше повідомлену здатність нуклеосом до ремоделювання нуклеоплазміну, зв’язування TFIIIA з нуклеосомною ДНК цим білком не може сприяти. Крім того, було продемонстровано, що нуклеоплазмін не може подолати опосередковану нуклеосомами репресію транскрипції реконструйованих генів 5S рРНК. На відміну від попередньої роботи, в цьому дослідженні використана гомологічна система, що складається з гена 5S рРНК, нуклеоплазміну та TFIIIA від Xenopus laevis.

Резонансна комбінаційна характеристика розчинної гуанілатциклази, експресованої з бакуловірусу

Вентилятор Баочен,
Гопа Гупта,
Роберт С. Данцигер,
Джоель М. Фрідман, і
Денис, Л. Руссо

Виміряні резонансні спектри КРС ізоформи α1β1 розчинної гуанілатциклази великої рогатої худоби, експресованої з бакуловірусу. Спектри показують, що залізний гем є п'ятикоординатним високоспіновим, тоді як залізний гем за відсутності доданих екзогенних лігандів є сумішшю шестикоординатного низькоспінового та п'ятикоординатного високоспінового. У Fe-CO-похідній кореляція між частотою Fe-CO (497 см-1) та частотою C-O (1959 см-1) демонструє, що проксимальним лігандом у нашому препараті є гістидин. Частота розтягування Fe-NO (знайдена при 520 см-1) та інші спектральні особливості чорного Fe-NO-пов'язаного sGC подібні до тих, про які повідомляють Deinum et al. (1) та Ю та ін. (2). Ці дані вказують на те, що, хоча існують великі залежності від препарату в заповненості дистальної кишені, усі препарати мають однакову проксимальну лігітацію гістидину і мають однаковий механізм активації NO.

Автокаталітичні розщеплення пептидних зв’язків у протромбіні та меїзотромбіні

Рамона Дж. Петрован,
Хосе В. П. Говерс-Рімслаг,
Гьотц Новак,
Х. Коенраад Хемкер,
Гвідо Танс, і
Ян Розінг

Характеристика каталізованого GRK2 фосфорилювання рецептора речовини людини в мембранах Sf9

Кіня Нішимура,
Кенго Варабі,
Ерік Д. Руш,
Джошуа Фредерік,
Дебра А. Швінн, і
Мадан М. Кватра

Додаткові урізання водневого зв’язку з рибозою, пов’язаними зі стабілізацією перехідного стану цитидиндеаміназою †

Дін К. Карлоу,
Стівен А. Шорт, і
Річард Вольфенден

Структура розчину модуля епідермального фактора росту (EGF), подібного до модулятора протеази C1r людини, нетипового члена сім'ї EGF

Біт Берш,
Жан-Франсуа Ернандес,
Домінік Маріон, і
Жерар Ж. Арло

Тривимірна структура розчину конотоксину ψ-P iiie, антагоніста іонного каналу, керованого ацетилхоліном,

Скотт С. Мітчелл,
Кі Джун Шон,
Марк П. Фостер,
Даррелл Р. Девіс,
Балдомеро М. Олівера, і
Кріс М. Ірландія

Функціональна оцінка інваріантних аргінінів, що знаходяться в мобільному кришковому домені фосфорибулокінази

Дженніфер А. Рунквіст,
Девід Х. Т. Гаррісон, і
Генрі М.Мізіорко

Ідентифікація місця зв'язування низькомолекулярного інгібітора інгібітора активатора плазміногену типу 1 за допомогою мутагенезу, спрямованого на сайт

Петтер Бьорквіст,
Йоганна Енебом,
Торд Інгхардт,
Леннарт Ханссон,
Марія Ліндберг,
Марсель Лінсхотен,
Матс Стрьомквіст, і
Йоганна Дейнум

Міждоменна передача інформації під час субстратної активації піруватдекарбоксилази дріжджів: взаємодія між цистеїном 221 та гістидином 92

Ірина Бабуріна,
Хайджуан Лі,
Брайан Бенніон,
Вільям Фюрі, і
Френк Джордан

Реакційна здатність на ділянці активації субстрату дріжджової піруватдекарбоксилази: інгібування спотворенням взаємодії доменів

Ірина Бабуріна,
Георгій Дікдан,
Фушенг Го,
Гільєрмо І. Тоус,
Барбара Корінь, і
Френк Джордан

Домен C2 незалежної від Ca 2+ білкової кінази C Apl II інгібує зв'язування ефіру горболу з доменом C1 у чутливий до фосфатидної кислоти спосіб

Ефективність секреції в Saccharomyces cerevisiae мутантів інгібітора трипсину підшлункової залози великої рогатої худоби, у яких відсутні дисульфідні зв'язки, пов'язана з термодинамічною стабільністю

Жан М. Ковальський,
Раджеш Н. Парех, і
К. Дейн Віттруп

Вивільнення нетрансмембранного амілоїдного попередника Альцгеймера повної довжини з поверхні Люменара гранульованих мембран хромафіну

Ніколаос Тезапсидіс,
Хен-Чун Лі,
Джеймс А. Ріпелліно,
Спірос Ефтіміопулос,
Дідо Василакопулу,
Кумар Самбамурті,
Томас Тонефф,
Суккід Ясоторнсрікуль,
Вівіан Ю. Х. Хук, і
Ніколаос К. Робакіс

Термодинамічний аналіз аполіпопротеїну плазми крові людини C-1: високотемпературне розгортання та низькотемпературна дисоціація олігомерів

Наслідок усунення еволюційно збережених дисульфідних містків на структуру та функцію харибдотоксину та докази того, що конкретні цистеїнові простори регулюють утворення специфічних дисульфідних зв’язків

Євгенія Дракопулу,
Жан Віццавона,
Жак Нейтон,
Вінсент Аніорт,
Франсуаза Буе,
Анрі Вірелізьє,
Андре Менез, і
Клаудіо Віта