Вплив окислення µ-кальпаїну на Корегон лущився деградація міофібрилярного білка в пробірці

Харчовий коледж, Університет Шихезі, Шихезі, 832003 Китай

Центр контролю та випробування якості харчових продуктів Міністерства сільського господарства Синцзянської академії сільського господарства та меліорації, Шихезі, 832000 Китай

Харчовий коледж, Університет Шихезі, Шихезі, 832003 Китай

Автори Юнвей Цинь та Сяоронг Ден внесли однаковий внесок у роботу, і їх слід розглядати як співавторів.

Анотація

Метою цього дослідження було оцінити вплив окислення µ-кальпаїну на Корегон лущився деградація міофібрилярного білка. У цьому дослідженні була обрана система окиснення гідроксильних радикалів для дослідження окислювальної модифікації щодо активності µ-кальпаїну та його деградації на C. облуплений міофібрилярний білок. Піддаючись окисленню, вміст карбонілу в µ-кальпаїні суттєво збільшувався із збільшенням рівня окиснення, а модифікація окислення сприяла активності µ-кальпаїну. Інкубація C. лущений міофібрилярний білок з окисленим µ-кальпаїном призводив до посиленої деградації важких ланцюгів міозину, актину та тропоніну Т, але деградація десміну при більш високих рівнях окислення була незначно пригнічена на основі електрофорезу в поліакриламідному гелі додецилсульфату натрію та вестерн-блот. Це дослідження припускає, що окисна обробка µ-кальпаїну може прискорити міофібрилярний протеоліз шляхом регулювання активності ферментів під час посмертного старіння.

Практичне застосування

Повідомляється, що ендогенні протеази, особливо µ-кальпаїн, беруть участь у пом’якшенні риби під час раннього післясмертного зберігання, що є критичним для якості м’язів. Залишки цистеїну в білках особливо чутливі до окислення. Дослідження ефекту окислення на активність µ-кальпаїну (цистеїн-протеази) дозволяє контролювати його роль у посмертному протеолізі міофібрил риби та пов'язаному з цим пом'якшенню м'яса риби, намагаючись мінімізувати це пом'якшення.