Перепрограмування окисно-відновних ліпідів визначає сприйнятливість макрофагів та мікроглій до ферроптотичної смерті

Предмети

Анотація

Параметри доступу

Підпишіться на журнал

Отримайте повний доступ до журналу протягом 1 року

лише 4,60 € за випуск

Усі ціни вказані у нетто-цінах.
ПДВ буде додано пізніше під час оплати.

Оренда або купівля статті

Отримайте обмежений за часом або повний доступ до статей на ReadCube.

Усі ціни вказані у нетто-цінах.

Наявність даних

Код, що використовується для аналізу MD-моделювання NO • взаємодій з 15-LOX, був доступний у двох форматах: (1) Jupyter Notebook та (2) html (https://onedrive.live.com/?authkey=% 21AFEVmP5sOP1km0s & id = 4960CA1B5C7F3FD% 219568 & cid = 04960CA1B5C7F3FD).

Список літератури

Стоквелл, Б. Р. та ін. Ферроптоз: регульований зв'язок смерті клітин, що пов'язує метаболізм, окисно-відновну біологію та захворювання. Клітинка 171, 273–285 (2017).

Dixon, S. J. та співавт. Ферроптоз: залізозалежна форма неапоптотичної загибелі клітин. Клітинка 149, 1060–1072 (2012).

Фрідман Анжелі, Дж. П. та ін. Інактивація регулятора ферроптозу Gpx4 викликає гостру ниркову недостатність у мишей. Нат. Клітинна біол. 16, 1180–1191 (2014).

Стояновський, Д. А. та ін. Каталіз заліза перекисного окислення ліпідів при ферроптозі: регульована ферментативна або випадкова вільнорадикальна реакція? Вільний Радич. Біол. Мед. 133, 153–161 (2018).

Гугіу, Б. Г. та ін. Ідентифікація окисно-зрізаних фосфоліпідів етаноламіну в сітківці та їх утворення з поліненасичених фосфатидилетаноламінів. Хім. Рез. Токсикол. 19, 262–271 (2006).

Pizzimenti, S. та співавт. Взаємодія альдегідів, отриманих в результаті перекисного окислення ліпідів, та мембранних білків. Спереду. Фізіол. 4, 242 (2013).

Hoff, H. F., O’Neil, J., Wu, Z., Hoppe, G. & Salomon, R. L. Фосфоліпідні гідроксиалкенали: біологічні та хімічні властивості специфічних окислених ліпідів, що присутні в атеросклеротичних ураженнях. Артеріосклер. Тромб. Vasc. Біол. 23, 275–282 (2003).

Лялька, С. та співавт. ACSL4 диктує чутливість до ферроптозу, формуючи клітинний ліпідний склад. Нат. Хім. Біол. 13, 91–98 (2017).

Wenzel, S. E. та співавт. PEBP1 контролює ферроптоз, дозволяючи генерувати ліпоксигеназу сигнали про загибель ліпідів. Клітинка 171, 628–641 (2017).

Каган, В. Є. та ін. Окислені арахідонові та адренінові ПЕ спрямовують клітини до ферроптозу. Нат. Хім. Біол. 13, 81–90 (2017).

Конрад, М. та співавт. Регулювання перекисного окислення ліпідів та ферроптозу у різних видів. Genes Dev. 32, 602–619 (2018).

Мацусіта, М. та ін. Перекисне окислення ліпідів Т-клітин індукує ферроптоз та запобігає імунітету до інфекції. J. Exp. Мед. 212, 555–568 (2015).

Feng, H. & Stockwell, B. R. Нерозгадані таємниці: як перекисне окислення ліпідів викликає ферроптоз? PLoS Biol. 16, e2006203 (2018).

Мюррей, П. Дж. Поляризація макрофагів. Анну. Преподобний Фізіол. 79, 541–566 (2017).

О’Доннелл, В. Б. та ін. 15-ліпоксигеназа каталітично споживає оксид азоту і погіршує активацію гуанілатциклази. Дж. Біол. Хім. 274, 20083–20091 (1999).

Lorsbach, R. B., Murphy, W. J., Lowenstein, C. J., Snyder, S. H. & Russell, S. W. Експресія гена синтази оксиду азоту в мишачих макрофагах, активованих для знищення пухлинних клітин. Молекулярна основа для синергії між інтерфероном-гамма та ліпополісахаридом. Дж. Біол. Хім. 268, 1908–1913 (1993).

Gao, M., Monian, P., Quadri, N., Ramasamy, R. & Jiang, X. Глютаміноліз і трансферин регулюють ферроптоз. Мол. Клітинка 59, 298–308 (2015).

Корна, Г. та ін. Поляризація диктує обробку заліза запальними та альтернативно активованими макрофагами. Haematologica 95, 1814–1822 (2010).

Чжан Ю. та ін. Імідазол-кетон-ерастин індукує ферроптоз і уповільнює ріст пухлини на моделі лімфоми миші. Cell Chem. Біол. 26, 623–633 (2019).

Borland, C. та співавт. Проникність та дифузійність оксиду азоту в плазмі та еритроцитах людини. Оксид азоту 78, 51–59 (2018).

Дар, H. H. та співавт. Синьогнійна паличка використовує поліненасичені фосфатидилетаноламіни господаря для спрощення крадіжки-ферроптозу в бронхіальному епітелії. J. Clin. Інвестуйте. 128, 4639–4653 (2018).

Яманака, К. та ін. Новий флуоресцентний зонд з високою чутливістю та селективним виявленням гідропероксидів ліпідів у клітинах. RSC Adv. 2, 7894–7900 (2012).

Шах, Р., Щепінов, М. С. і Пратт, Д. А. Вирішення ролі ліпоксигеназ у ініціюванні та виконанні ферроптозу. Центр САУ Наук. 4, 387–396 (2018).

Монро, Л. Л. та співавт. Індукований Зимозаном перитоніт: вплив на серцеву функцію, регуляцію температури, транслокацію бактерій та роль дектину-1. Шок 46, 723–730 (2016).

Кенні, Е. М. та співавт. Ферроптоз сприяє загибелі нейронів та функціональним результатам після черепно-мозкової травми. Крит. Догляд мед. 47, 410–418 (2018).

Байр, Х. та співавт. Посилений окислювальний стрес у мишей з дефіцитом iNOS після черепно-мозкової травми: підтримка нейропротекторної ролі iNOS. Дж. Цереб. Кровоток Metab. 25, 673–684 (2005).

Loane, D. J. & Kumar, A. Microglia в TBI мозку: хороші, погані та порушення регулювання. Досвід. Нейрол. 275, 316–327 (2016).

Байр, Х. та співавт. Нейрональне NOS-опосередковане нітрування та інактивація супероксиддисмутази марганцю в мозку після експериментальної та травми головного мозку людини. Дж. Нейрохім. 101, 168–181 (2007).

Фолі, Л. М. та співавт. Оцінка магнітно-резонансної томографії накопичення макрофагів у мозку миші після експериментальної черепно-мозкової травми. J. Нейротравма 26, 1509–1519 (2009).

Бруне, Б. та співавт. Редокс-контроль запалення в макрофагах. Антиоксид. Сигнал відновлення. 19, 595–637 (2013).

Іванов, І., Кун, Х. та Гейдек, Д. Структурна та функціональна біологія 15-ліпоксигенази-1 арахідонової кислоти (ALOX15). Ген 573, 1–32 (2015).

Лоуренс, Т. та Натолі, Г. Транскрипційна регуляція поляризації макрофагів: забезпечення різноманітності з ідентичністю. Нат. Преподобний Імунол. 11, 750–761 (2011).

Мантовані, А., Маркесі, Ф., Малеші, А., Лагі, Л. та Аллавена, П. Макрофаги, пов'язані з пухлиною, як цілі лікування в онкології. Нат. Преподобний Клін. Онкол. 14, 399–416 (2017).

Мюррей, П. Дж. Та ін. Активація та поляризація макрофагів: номенклатура та експериментальні вказівки. Імунітет 41, 14–20 (2014).

Каназава, М., Ніномія, І., Хатакеяма, М., Такахасі, Т. та Шімохата, Т. Мікроглія та поляризація моноцитів/макрофагів виявляють новий терапевтичний механізм проти інсульту. Міжнародний J. Mol. Наук. 18, 2135 (2017).

Anthonymuthu, T. S. та співавт. Посилення каталітичної компетентності 15-ліпоксигенази в селективному окисленні мембрани ETE-PE до ферроптотичних сигналів смерті, HpETE-PE. J. Am. Хім. Соц. 140, 17835–17839 (2018).

Жилка, О. та ін. Про механізм цитозахисту ферростатином-1 та ліпрокстатином-1 та роль перекисного окислення ліпідів у загибелі ферроптотичних клітин. Центр САУ Наук. 3, 232–243 (2017).

Cao, J. Y. & Dixon, S. J. Механізми ферроптозу. Клітинка. Мол. Life Sci. 73, 2195–2209 (2016).

Rubbo, H. та співавт. Інгібування оксиду азоту ліпосомезалежної ліпосоми ліпосоми та окислення ліпопротеїдів низької щільності: припинення реакцій розповсюдження радикальних ланцюгів та утворення азотовмісних окислених похідних ліпідів. Арх. Біохім. Біофіза. 324, 15–25 (1995).

Saam, J., Ivanov, I., Walther, M., Holzhutter, H. G. & Kuhn, H. Молекулярний діоксид потрапляє в активний центр 12/15-ліпоксигенази через динамічні канали доступу кисню. Proc. Natl Акад. Наук. США 104, 13319–13324 (2007).

Rubbo, H. та співавт. Регулювання окисом азоту супероксиду та пероксинітрит-залежного перекисного окислення ліпідів. Утворення нових азотовмісних окислених похідних ліпідів. Дж. Біол. Хім. 269, 26066–26075 (1994).

О’Доннелл, В. Б. та ін. Інгібування окису азоту перекисного окислення ліпідів: кінетика реакції з перекисними радикалами ліпідів та порівняння з ɑ-токоферолом. Біохімія 36, 15216–15223 (1997).

Napoli, C. та співавт. Вплив оксиду азоту на проліферацію клітин: нові ідеї. J. Am. Збірник Кардіол. 62, 89–95 (2013).

Томас Д. Д. та ін. Хімічна біологія оксиду азоту: наслідки для клітинної сигналізації. Вільний Радич. Біол. Мед. 45, 18–31 (2008).

Perrotta, C. та співавт. Оксид азоту, що утворюється пов'язаними з пухлиною макрофагами, відповідає за стійкість раку до цисплатину і корелює з синтаксином 4 та інгібуванням кислотної сфінгомієлінази. Спереду. Імунол. 9, 1186 (2018).

Xie, B. S. та співавт. Інгібування ферроптозу послаблює пошкодження тканин і покращує віддалені результати після черепно-мозкової травми мишей. Нейроцики ЦНС. Тер. 25, 465–475 (2019).

Amaral, E.P. та співавт. Основна роль ферроптозу в Росії Мікобактерії туберкульозу-індукована загибель клітин та некроз тканин. J. Exp. Мед. 216, 556–570 (2019).

Мартін-Санчес, Д. та ін. Ферроптоз, але не некроптоз, важливий при нефротоксичній АІК, спричиненій фолієвою кислотою. J. Am. Соц. Нефрол. 28, 218–229 (2017).

Uderhardt, S. та співавт. 12/15-ліпоксигеназа організовує кліренс апоптотичних клітин і підтримує імунологічну толерантність. Імунітет 36, 834–846 (2012).

Ву, Ю. Л. та ін. Мічення in situ імунних клітин частинками оксиду заліза: підхід до виявлення відторгнення органів за допомогою клітинної МРТ. Proc. Natl Акад. Наук. США 103, 1852–1857 (2006).

RayA. & DittelB. Н. Виділення клітин очеревинної порожнини миші. Дж. Віс. Досвід. 35, e1488 (2010).

Lian, H., Roy, E. & Zheng, H. Протокол підготовки первинної мікрогліальної культури. Біо проток 6, e1989 (2016).

Elmore, M. R. та співавт. Сигналізація рецептора фактора 1, що стимулює колонії, необхідна для життєздатності мікроглії, викриваючи клітину-попередник мікроглії в мозку дорослого. Нейрон 82, 380–397 (2014).

Weischenfeldt, J. & Porse, B. Макрофаги, отримані з кісткового мозку (BMM): виділення та застосування. Протокол CSH. 2008 рік, pdb.prot5080 (2008).

Гарріс, Л. А. та ін. BioNetGen 2.2: досягнення в моделюванні на основі правил. Біоінформатика 32, 3366–3368 (2016).

Філліпс, J.C. et al. Масштабована молекулярна динаміка за допомогою NAMD. J. Comput. Хім. 26, 1781–1802 (2005).

Товчігречко, А. і Ваксер, І. А. Громадський веб-сервер GRAMM-X для стикування білків і білків. Нуклеїнові кислоти Res. 34, W310 – W314 (2006).

Фріш, М. та співавт. Gaussian 03, Редакція B.05 (Gaussian, 2003).

Бакан, А. та ін. Evol та ProDy для подолання еволюції послідовності білка та структурної динаміки. Біоінформатика 30, 2681–2683 (2014).

Подяка

Ця робота була підтримана NIH (HL114453-06, U19AI068021, CA165065-06, NS076511, NS061817, P41GM103712) та російським проектом академічної досконалості «5-100».

Інформація про автора

Ці автори внесли однаковий внесок: Олександр А. Капралов, Цінь Ян, Хайдер Х. Дар.

Покійний: Детчо А. Стояновський.

Приналежності

Відділ охорони навколишнього середовища та праці та Центр вільного радикального та антиоксидантного здоров'я Університет Пітсбурга, Пітсбург, Пенсільванія, США

Олександр А. Капралов, Хайдер Х. Дар, Юлія Ю. Тюріна, Індіра Х. Шрівастава, Володимир А. Тюрін, Хсіу-Чі Тін, Галина В. Шурін, Маргарита А. Артюхова, Любов А. Пономарьова, Детчо А. Стояновський, Хуля Байр та Валеріан Е. Каган

Відділ медицини критичної допомоги, Центр досліджень реанімації Safar, Дитячий інститут неврології, Дитяча лікарня Пітсбурга, Університет Пітсбурга, Пітсбург, Пенсільванія, США

Цінь Ян, Таміл С. Антонімуту, Юань Гао та Хуля Байр

Інститут Вістар, Філадельфія, Пенсільванія, США

Ріна Кім і Дмитро І. Габрилович

Інститут імунології, Медичний факультет Перелмана, Університет Пенсільванії, Філадельфія, Пенсільванія, США

Кафедра клітинної біології, Пітсбург, Пітсбурзький університет, Пітсбург, Пенсільванія, США

Клодетт М. Сент-Круа

Кафедра обчислювальної та системної біології, Пітсбург, Пітсбурзький університет, Пітсбург, Пенсільванія, США

Кароліна Мікульська-Румінська, Бінг Лю, Індіра Х. Шрівастава та Івет Бахар

Інститут фізики фізичного факультету астрономії та інформатики Університету Миколи Коперника в Торуні, Торунь, Польща

Відділ біології розвитку, Рангоський дослідницький центр дитячої лікарні Пітсбурга, Університет Пітсбурга, Пітсбург, Пенсільванія, США

Лабораторія навігаційної окисно-відновної ліпідомії, Інститут регенеративної медицини, МДМУ ім. І. М. Сєченова, Москва, Росія

Маргарита А. Артюхова, Любов А. Пономарьова, Петро С. Тимашев та Валеріан Е. Каган

Центр масової спектрометрії, QOPNA, Університет Авейру, Авейру, Португалія

Росаріо М. Домінгес

Кафедра хімії та CESAM & ECOMARE, Університет Авейру, Авейру, Португалія

Росаріо М. Домінгес

Кафедра радіаційної онкології, Університет Пітсбурга, Пітсбург, Пенсільванія, США

Джоель С. Грінбергер та Валеріан Е. Каган

Кафедра внутрішньої медицини, Університет штату Огайо, Коламбус, штат Огайо, США

Рама К. Маллампаллі

Хімічний факультет, Пітсбург, Пітсбурзький університет, Пітсбург, Пенсільванія, США

Валеріан Е. Каган

Кафедра фармакології та хімічної біології, Пітсбург, Пітсбургський університет, Пітсбург, Пенсільванія, США

Валеріан Е. Каган

Ви також можете шукати цього автора в PubMed Google Scholar

Внески

В.Е.К. та Х.Б. задумав дослідження. A.A.K., Q.Y., H.H.D., G.V.S., H.-C.T., M.A.A. та Л.А.П. проводив експерименти з клітинами. В.Е.К., Х.Б. та Д.І.Г. розроблені експерименти in vivo. Q.Y., Y.L.W., R.K. та Ю.Г. проводили експерименти in vivo. A.A.K., Q.Y. та H.H.D. проаналізував дані. Y.Y.T., T.S.A. та В.А.Т. проводили вимірювання РС та аналізували дані. Y.Y.T., T.S.A. та R.M.D. обговорювали та інтерпретували результати РС. К.М.-Р., Б.Л. та I.H.S. виконано обчислювальне моделювання. І.Б. контрольовані обчислювальні дослідження. C.M.S.C. проводив експерименти з зображеннями та брав участь у їх інтерпретації. Х.Б., Д.А.С., Р.К.М. та Д.І.Г. брав участь у формулюванні ідеї та інтерпретації даних. P.S.T. та J.S.G. брав участь в обговоренні та допомагав у написанні рукопису. Ю.Й.Т., І.Б. та Х.Б. брав участь у написанні рукопису. Х.Б. та В.Е.К. написав рукопис.

Автори-кореспонденти

Декларації про етику

Конкуруючі інтереси

Автори декларують відсутність конкуруючих інтересів.

Додаткова інформація

Примітка видавця Springer Nature залишається нейтральним щодо юрисдикційних вимог в опублікованих картах та інституційних приналежностей.

Додаткова інформація

Додаткові рис. 1–11.

Підсумок звітності

Додаткові таблиці 1 і 2

Додаткові таблиці 1 і 2.

Додаткове відео 1

Фрагмент моделювання MD конкурентного зв'язування молекул NO і O2 з 15-LOX-2.

Права та дозволи

Про цю статтю

Цитуйте цю статтю

Капралов, А.А., Ян, К., Дар, Х.Х. та ін. Перепрограмування окисно-відновних ліпідів визначає сприйнятливість макрофагів та мікроглій до ферроптотичної смерті. Nat Chem Biol 16, 278–290 (2020). https://doi.org/10.1038/s41589-019-0462-8

Отримано: 01 квітня 2019 р

Прийнято: 23 грудня 2019 року

Опубліковано: 17 лютого 2020 року

Дата випуску: березень 2020 р

Подальше читання

Індукція перекисного окислення ліпідів, що залежить від укусу, опосередковує пошкодження ішемії та реперфузії кишечника

Jie Wu
, Циньцзе Лю
, Сюфей Чжан
, Сювен Ву
, Юнь Чжао
& Jianan Ren

Безкоштовна радикальна біологія та медицина (2021)

Хімічні основи внутрішньомозкових кровотеч та токсичність клітин із внеском ериптозу та ферроптозу

Пол Дж. Деррі
, Ан-Тран-трамвай Vo
, Асвіні Гнанансекаран
, Радість Мітра
, Антон Васильович Ліопо
, Муралідхар Л. Хегде
, Ах-Лім Цай
, Джеймс М. Тур
& Томас А. Кент

Межі в клітинній неврології (2020)