XPS-моделювання іммобілізованого рекомбінантного ангіогеніну та аполіпротеїну А1 на біорозкладаних нановолокнах

СЕМ мікрофотографії PCL-ref (a), PCL-Apo (b), PCL-ANG (c), PCL-COOH (d), PCL-COOH-Apo (e) та PCL-COOH-ANG (f). Розмір бруска становить 1 мкм.

Пристосування кривої XPS C1 для PCL-ref (a), PCL-Apo (b), PCL-ANG (c), PCL-COOH (d), PCL-COOH-Apo (e), PCL-COOH-ANG (f ).

FT-ІЧ-спектри нановолокон PCL.

Розраховані спектри XPS C1s аполіпротеїну А1 (а) та рекомбінантного ангіогеніну людини (б).

Порівняння спектрів XPS C1s: експериментально виміряний PCL-Apo (PCL-Apo-Experiment), PCL-ref і розрахований PCL-Apo (PCL-Apo-моделювання).

Порівняння сигналів XPS C1s для PCL-COOH-Apo, які були виміряні експериментально та змодельовані з різними концентраціями білка (x) на поверхні. Дано огляд (a) та збільшене зображення спектра (b), щоб краще показати вплив x на подібність розрахованого спектра до експериментальних даних.

Порівняння сигналів XPS C1s PCL-ANG (a) та PCL-COOH-ANG (b), які були виміряні експериментально та змодельовані за допомогою рівняння (1).

Спектри XPS C1s модельованого фібронектину (а) та порівняння експериментально виміряного та розрахованого PCL-COOH-FN (b).

Структура фібронектину (FN), рекомбінантного ангіогеніну людини (hrANG) та аполіпропротеїну Apo-A1.

Анотація

1. Вступ

2. Матеріали та методи

2.1. Електроспилювання нановолокон

2.2. Осадження плазмового шару COOH

Плазмові покриття товщиною 100 нм. Плазмові покриті нановолокна PCL у тексті називаються PCL-COOH.

2.3. Синтез білків

2.4. Іммобілізація білків

2.5. Вимірювання концентрації білка

2.6. Характеристика зразків

Шар Pt товщиною 5 нм за допомогою магнетронного напилення.

3. Результати

3.1. Іммобілізація білків на PCL-ref шляхом адсорбції

399,9 еВ, як показано на малюнку S3. Дійсно, щодо білків, що містять багато пептидних зв’язків, це спостереження цілком відповідає очікуванням, хоча і не надто інформативне. З іншого боку, напівкількісну інформацію все ще можна отримати з даних шляхом ретельного аналізу даних XPS, який буде представлений у розділі 3.4, відкриваючи двері, що ведуть до нової серії досліджень взаємодії білок-поверхня