Алкогольні оксидази Клоекера sp. і Hansenula polymorpha

Каталітичні властивості та структури субодиниць

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

kloeckera

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

Кафедра сільськогосподарської хімії, Кіотський університет, Кітасіракава Сакьо-Ку, Кіото, Японія 606

Примітка. Деякі мікробіологи стверджують це Клоекера sp. слід визначати як штам Candida boidinii.

  •  

Анотація

Алкогольна оксидаза (алкоголь: оксидоредуктаза кисню) термофільних дріжджів, що використовують метанол, Hansenula polymorpha dl ‐1, був виділений у кристалічній формі.

Це алкогольна оксидаза H. polymorpha був стабільнішим до нагрівання, ніж фермент Клоекера sp. Ця різниця в термостійкості сумісна з різницею температур росту обох дріжджів.

Кристалічні спиртові оксидази обох дріжджів окислювали нижчі первинні спирти (С-2-С-4), а також метанол. Явне Кm значення метанолу Клоекера і H. polymorpha ферменти складали 0,44 та 0,23 мМ відповідно. Ферменти також могли окиснювати формальдегід у форміат і були інактивовані відносно низькими концентраціями перекису водню.

Молекулярна маса обох ферментів була розрахована приблизно на 670000. Кожен фермент складається з восьми однакових субодиниць (молекулярна маса 83000) і містить вісім молей FAD як простетичну групу. NH2-кінцеві та COOH-кінцеві амінокислоти H. polymorpha ферменти були ідентифіковані як аланін та фенілаланін відповідно. Модель октамерних субодиниць кожного ферменту підтверджена електронними мікрофотографіями, які показали октадний сукупність, складену з двох тетрагонів лицем до лиця.