Інактивація рибосоми та цілісність епітеліального бар’єру кишечника

Анотація

Лектин віскумін омели (MLI) є білком, який інактивує рибосому Альбом Viscum широко застосовується в терапії раку. Його протипухлинні властивості зумовлені його імуномодулюючою дією, попередньо продемонстрованою в експериментах із внутрішньовенним, підшкірним та пероральним введенням віскуміну. Щоб дослідити, чи має віскумін цитотоксичну дію на кишковий епітелій, його безпеку оцінювали за допомогою (i) імпедансної спектроскопії для вимірювання цілісності одношарового клітинного шару колоректальної аденокарциноми Caco-2 після дії віскуміну та (ii) нової методики порція інактивованих віскуміном рибосом. Було показано, що інактивація щонайменше 20% рибосом протягом 6 год не призвела до порушення моношару клітини Сако-2 або змінила фізико-хімічні параметри мембран ентероцитів.

Це попередній перегляд вмісту передплати, увійдіть, щоб перевірити доступ.

Параметри доступу

Придбайте одну статтю

Миттєвий доступ до повної статті PDF.

Розрахунок податку буде завершено під час оформлення замовлення.

Скорочення

кількісна ПЛР у реальному часі

інактивуючий рибосоми білок II типу

ендоплазматичний стрес

трансепітеліальний електричний опір

Список літератури

Estrada-Martínez L., Moreno-Celis U., Cervantes-Jiménez R., Ferriz-Martínez R., Blanco-Labra A., García-Gasca T. 2017. Рослинні лектини як медичні засоби проти раку травної системи. Міжнародний J. Mol. Наук. 18, 1403. doi doi 10.3390/ijms18071403

Lopes C.M., Dourado A., Oliveira R. 2017. Фітотерапія та харчові добавки при раку молочної залози. Біомед. Рез. Міжнародний. 2017 рік, 1–42.

Stirpe F., Barbieri L., Battelli M.G., Soria M., Lappi D.A. 1992. Білки, що інактивують рибосоми з рослин: сучасний стан та перспективи. Біотехнологія. 10, 405–12.

Суїні Е.Ц., Тоневицький А.Г., Палмер Р.А., Ніва Х., Пфуеллер У., Ек Дж., Ленцен Х., Агапов І.І., Кірпічніков М.П. 1998. Лектин омели I утворює подвійну трилистову структуру. FEBS Lett. 431, 367–70.

Мальцева Д. В., Крайнова Н.А., Хаустова Н.А., Нікулін С.В., Тоневицька С.А., Полозников А.А. 2017. Біорозподіл віскуміну після підшкірного введення мишам та моделювання in vitro моделювання стресу ендоплазматичного ретикулума. Бик. Досвід. Біол. Мед. 163, 451–455.

Grootjans J., Kaser A., Kaufman R.J., Blumberg R.S. 2016. Розгорнута білкова реакція при імунітеті та запаленні. Нат. Преподобний Імунол. 16, 469–484.

Aaes TL, Kaczmarek A., Delvaeye T., De Craene B., De Koker S., Heyndrickx L., Delrue I., Taminau J., Wiernicki B., De Groote P., Garg AD, Leybaert L., Grooten J., Bertrand MJM, Agostinis P. та ін. 2016. Вакцинація некроптотичними раковими клітинами індукує ефективний протипухлинний імунітет. Клітинний представник. 15, 274–287.

Pryme I.F., Bardocz S., Pusztai A., Ewen S.W., Pfüller U. 2004. Дієта, що містить лектин омели (ML-1), зменшує життєздатність мишачої неходжкинської лімфоми. Виявлення раку. Попередня. 28, 52–56.

Flora A.D., Teel L.D., Smith M.A., Sinclair J.F., Melton-Celsa A.R., O’Brien A.D. 2013. Рицин перетинає поляризовані клітини кишечника людини та кишечника мишей, що страждають від забою, без явного пошкодження, а потім розповсюджується в нирках миші. PLoS Один. 8, e69706.

Pusztai A. 1989. Транспорт білків через мембрани дорослого шлунково-кишкового тракту: Потенціал доставки ліків? Адв. Наркотик Делів. Преподобний. 3, 215–228.

Мельхіор В.Б., Толлесон В.Х. 2010. Функціональний кількісний аналіз ланцюгової реакції полімерази на рицин, токсин Шиги та суміжні білки, що інактивують рибосому. Анальний Біохім. 396, 204–211.

Тоневицький А.Г., Агапов І.І., Шамшієв А.Т., Темяков Д.Є., Пол Пол, Кірпічніков М.П. 1996. Імунотоксини, що містять А-ланцюг лектину омели, є більш активними, ніж імунотоксини з А-ланцюгом рицину. FEBS Lett. 392, 166–168.

Бушуєва Т.Л., Тоневицький А.Г. 1988. Подібність конформації білка при низькому рН та високій температурі спостерігається для B-ланцюгів двох рослинних токсинів: рицину та омели лектину 1. FEBS Lett. 229, 119–122.

Мойсенович М., Тоневицький А., Агапов І., Ніва Х., Схеве Х., Берейтер-Хан Дж. 2002. Відмінності в ендоцитозі та внутрішньоклітинному сортуванні рицину та віскуміну в клітинах 3T3. Євро. J. Cell Biol. 81, 529–538.

Мальцева Д.В., Герасимов В.М., Сахаров Д.А., Шкурніков М.Й. 2017. Цільове глікозилювання визначає біорозподіл рослинного лектину віскуміну. Бик. Досвід. Біол. Мед. 163, 482–485.

Агапов І.І., Тоневицький А.Г., Малученко Н.В, Мойсенович М.М., Булах Ю.С., Кірпічніков М.П. 1999. Лектиновий А-ланцюг омели розкривається під час внутрішньоклітинного транспорту. FEBS Lett. 464, 63–66.

Агапов І.І., Тоневицький А.Г., Мойсенович М.М., Малученко Н.В., Вейхенмейер Р., Кірпічніков М.П. 1999. Лектин омели дисоціює на каталітичні та зв'язуючі субодиниці перед транслокацією через мембрану до цитоплазми. FEBS Lett. 452, 211–214.

Мойсенович М., Тоневицький А., Малюченко Н., Козловська Н., Агапов І., Фолькнандт В., Берейтер-Хан Дж. 2004. Ендосомний транспорт рицину: залучення Rab4- та Rab5-позитивних компартментів. Гістохім. Клітинна біол. 121, 429–439.

Крайнова Н.А., Хаустова Н.А., Макеєва Д.С., Федотов Н.Н., Гудім Є.А., Рябенко Є.А., Шкурніков М.У., Галатенко В.В., Сахаров Д.А., Мальцева Д.В. 2013. Оцінка потенційних референтних генів для нормалізації даних qRT-PCR у клітинах HeLa. Заяв. Біохім. Мікробіол. 49, 743–749.

Мальцева Д.В., Хаустова Н.А., Федотов Н. J. Clin. Біоінформ. 3, 13. doi 10.1186/2043-9113-3-13

Stirpe F., Battelli M.G. 2006. Білки, що інактивують рибосоми: прогрес і проблеми. Клітинка. Мол. Life Sci. 63, 1850–1866.

Endo Y., Tsurugi K., Franz H. 1988. Місце дії А-ланцюга омели лектину I на еукаріотичні рибосоми. РНК-N-глікозидазна активність білка. FEBS Lett. 231, 378–380.

Ребріков Д.В., Саматов Г.А., Трофімов Д.Ю., Семенов П.А., Савілова А.М., Кофіаді І.А., Абрамов Д.Д. 2009. СЦР у реальному часі (ПЛР у реальному часі), Москва: Біном.

Stirpe F., Sandvig K., Olsnes S., Pihl A. 1982. Дія віскуміну, токсичного лектину з омели, на клітини культури. Дж. Біол. Хім. 257, 13271–13277.

Valentiner U., Pfüller U., Baum C., Schumacher U. 2002. Цитотоксичний ефект лектинів омели I, II та III на чутливі та стійкі до різних лікарських речовин клітинні лінії раку товстої кишки in vitro. Токсикологія. 171, 187–199.

Luzio J.P., Jackman M.R., Ellis J.A. 1992. Ендоцитарні та трансцитичні шляхи в клітинах Сако-2. Біохім. Соц. Транс. 20, 717–719.

Бушуєва Т.Л., Тоневицький А.Г. 1987. Вплив рН на конформацію та стабільність структури рослинного токсину-рицину. FEBS Lett. 215, 155–159.

Маневич Є.М., Тоневицький А.Г., Бергельсон Л.Д. 1986. Зв’язування B-ланцюга рицину з клітинами лімфоми Беркітта. Новий підхід до досліджень взаємодії ліганд-рецептор. FEBS Lett. 194, 313–316.

Ribéreau-Gayon G., Jung M.-L., Beck J.-P., Anton R. 1995. Вплив плодової телячої сироватки на цитотоксичну активність омели (Viscum album L). лектини в культурі клітин. Фітоінтер. Рез. 9, 336–339.