RCSB PDB - Кристалічна структура Mnk2-D228G 2HW7 у комплексі зі ставроспорином

172560 Біологічні високомолекулярні структури, що сприяють проривам у наукових дослідженнях та освіті

Короткий зміст структури
3D-перегляд
Анотації
Експериментуйте
Послідовність
Геном

Глобальна симетрія: Асиметричний - C1 & nbsp
Глобальна стехіометрія: Monomer - & nbsp A1 & nbsp Знайти подібні збори

Біологічна збірка 1 & nbs, підписана авторами.

Вміст макромолекул

Загальна вага конструкції: 36,14 кДа & nbsp
Кількість атомів: 2220 & nbsp
Кількість залишків: 271 & nbsp
Унікальні білкові ланцюги: 1

Кристалічна структура Mnk2-D228G у комплексі зі ставроспорином

DOI: & nbsp10.2210/pdb2HW7/pdb

Класифікація: & nbsp TRANSFERASE
Організм (и): & nbspHomo sapiens
Система вираження: & nbspКишкова паличка BL21
Мутація (и): & nbspТак & nbsp
На зберігання: & nbsp2006-08-01 & nbspВипущено: & nbsp29.08.2006 & nbsp
Автор (и) внесення: & nbspJauch, R., Wahl, M.C.

Знімок експериментальних даних

Спосіб: & nbspРентгенівська дифракція
Дозвіл: & nbsp2,71 Å
Без значення R: & nbsp0,246 & nbsp
Робота зі значенням R: & nbsp0.201 & nbsp
Значення R, що спостерігається: & nbsp0,203 & nbsp

wwPDB перевірка& nbsp & nbsp3D-звіт & nbspПовний звіт

Мітоген-активовані протеїнкінази, взаємодіючі кінази, автоматично інгібуються перепрограмованим сегментом активації.

(2006) EMBO J & nbsp25: 4020-4032

PubMed: & nbsp16917500 & nbsp Пошук на PubMedSearch на PubMed Central
DOI: & nbsp10.1038/sj.emboj.7601285
Первинне цитування споріднених структур: & nbsp
2HW7, 2HW6
PubMed Анотація: & nbsp

Аутоінгібіція є періодичним режимом регуляції протеїнкінази і може базуватися на різноманітних молекулярних механізмах. Тут ми показуємо аналіз кристалічної структури, дослідження спорідненості нуклеотидів на основі ядерного магнітного резонансу (ЯМР) та раціональний мутагенез .

Аутоінгібіція є періодичним режимом регуляції протеїнкінази і може базуватися на різноманітних молекулярних механізмах. Тут ми показуємо за допомогою аналізу кристалічної структури, досліджень спорідненості до нуклеотидів на основі ядерного магнітного резонансу (ЯМР) та раціонального мутагенезу, що нефосфорильовані мітоген-активований білок (MAP) кінази, взаємодіючи з кіназою (Mnk) 1, автоматично інгібуються шляхом перетворення активаційного сегмента в автоінгібуючий модуль. У кристалічній структурі Mnk1 сегмент активації переміщується за допомогою вставки Mnk-специфічної послідовності в N-кінцеву частку із наступними наслідками: (i) сайт зв'язування пептидного субстрату деконструюється, (ii) міжлобова щілина звужується, ( iii) основна пара Lys-Glu порушується, і (iv) магнієзв'язуюча петля замикається в конкурентній конформації АТФ. Послідовно, видалення Mnk-специфічної інсерції або видалення збереженого бічного ланцюга фенілаланіну, який індукує блокаду кишені АТФ, збільшує спорідненість до АТФ Mnk1. Структурні перебудови, необхідні для активації Mnks, очевидні з кокристальної структури комплексу Mnk2 D228G -ставроспорин і можуть бути змодельовані на основі взаємодії упаковки кристалів. Наші дані свідчать про новий механізм регулювання, характерний для підродини Mnk.

Організаційна приналежність: & nbsp