α-кристалін: огляд його будови та функції

Кооперативний дослідницький центр Vision, Університет Нового Південного Уельсу, Сідней, Австралія. Лабораторія нейроімунології, кафедра біохімії, Університет ЛаТробе, Бундора, Австралія

30 Melcombe Road Ivanhoe VIC 3079 АВСТРАЛІЯ Шукати інші статті цього автора

Анотація

α-кристалін, основний білок кришталика ссавців у більшості видів, - це сукупність, зібрана з двох поліпептидів, кожен з молекулярною масою близько 20000 Да. Він є полідисперсним і може бути виділений у різних формах, включаючи сферичні частинки з молекулярною масою від приблизно 200 кДа.

Порівняння послідовностей показує, що він є членом сімейства малих білків теплового шоку (shsp). Ці білки - це агрегати, зібрані з поліпептидів 10-25 кДа, які мають спільний центральний домен із приблизно 90 залишків («α-кристалічний домен») із змінними розширеннями N- та Gterminal.

α-кристалін інтенсивно вивчався більше 50 років, але його тривимірна структура залишається невідомою, оскільки отримати кристали для рентгенівських досліджень не вдалося, і він занадто великий для вимірювання ЯМР. Структурна інформація була отримана з різних досліджень рішень. Через полідисперсність білка інтерпретація даних була утруднена. Це призвело до різних точок зору та бурхливих дискусій щодо його структури та властивостей. Нещодавно були визначені кристалічні структури двох тісно пов'язаних між собою малих білків теплового шоку. Вони дали деяке розуміння будови α-кристаліну та пояснення попередніх спостережень.

Як і багато інших білків теплового шоку, α-кристалін виявляє шапероноподібні властивості, включаючи здатність запобігати випаданню денатурованих білків і підвищувати толерантність клітин до стресу. Було припущено, що ці функції важливі для підтримки прозорості кришталика та запобігання катаракти.